Etiketter

Summa sidvisningar

Sidor

Leta i den här bloggen

lördag 21 oktober 2017

Onko oligodendrogliassa ALP

ALP pitää substraattina PLP ( aktiviia pyridoksiinia.)

Oligodendroglia  hoitaa aksonin myelinisaatiota.   Aktiivi PLP aktivoi seriinin "aktiiviksi seriiniksi" joka kondensoituu aktiivin palmitiinihapon kanssa myeliinitien esiasteeksi ketosfinganiiniksi, jollioin seriiniosa dekarboksyloituu ja PLP vapautuu. ..

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28173571

Neurosurgery. 2017 Feb 1;80(2):248-256. doi: 10.1093/neuros/nyw026.

The Pluripotent Stem-Cell Marker Alkaline Phosphatase is Highly Expressed in Refractory Glioblastoma with DNA Hypomethylation.

Abstract

Background:

Hypomethylation of genomic DNA induces stem-cell properties in cancer cells and contributes to the treatment resistance of various malignancies.

Objective:

To examine the correlation between the methylation status of stem-cell-related genes and the treatment outcomes in patients with glioblastoma (GBM).

Methods:

The genome-wide DNA methylation status was determined using HumanMethylation450 BeadChips, and the methylation status was compared between a group of patients with good prognosis (survival > 4 yr) and a group with poor prognosis (survival < 1 yr). Immunohistochemistry for proteins translated from hypomethylated genes, including alkaline phosphatase (ALPL), CD133, and CD44, was performed in 70 GBMs and 60 oligodendroglial tumors.

Results:

The genomic DNA in refractory GBM was more hypomethylated than in GBM from patients with relatively long survival (P = .0111). Stem-cell-related genes including ALPL, CD133, and CD44 were also significantly hypomethylated. A validation study using immunohistochemistry showed that DNA hypomethylation was strongly correlated with high protein expression of ALPL, CD133, and CD44. GBM patients with short survival showed high expression of these stem-cell markers. Multivariate analysis confirmed that co-expression of ALPL + CD133 or ALPL + CD44 was a strong predictor of short survival. Anaplastic oligodendroglial tumors without isocitrate dehydrogenase 1 mutation were significantly correlated with high ALPL expression and poor survival.

Conclusion:

Accumulation of stem-cell properties due to aberrant DNA hypomethylation is associated with the refractory nature of GBM.

KEYWORDS:

Stem cell; Epigenetics; Alkaline phosphatase; ALPL; Antibody microarray; Methylation; GBM; Glioma
 


fredag 20 oktober 2017

P-Alp viitearvoista ja kliinisestä merkityksestä , Neuronaali TNAP

Lakartidningen. 2017 Oct 16;114. pii: ETTH.

Tillförlitliga referensintervall krävs för värdering av P-ALP - Nya pediatriska referensintervall för alkaliskt fosfatas har klinisk betydelse för att hitta rätt till diagnosen.

[Article in Swedish]

Abstract

Age- and gender-specific reference intervals are pivotal to ensure appropriate interpretation of plasma alkaline phosphatase activities in the lower range Hypophosphatasia (HPP) is an inborn error of metabolism caused by loss-of-function mutations of the ALPL gene that mainly express alkaline phosphatase (ALP) in bone and liver. The clinical expression of HPP is highly variable and is classified into six different forms mainly affecting bone and tooth mineralization. The prognosis for each of these HPP forms depends upon the severity of the skeletal disease which reflects the age at presentation. The biochemical hallmark of HPP is low plasma ALP activity (hypophosphatasemia); however, HPP is often misdiagnosed because of low awareness and sometimes absence of age- and gender-specific ALP reference intervals. Children and adolescents have higher ALP levels in comparison with adults. Reliable reference intervals are pivotal for any clinical laboratory test. Harmonized age- and gender-specific plasma ALP reference intervals ought to be used to ensure appropriate interpretation of plasma ALP activities in the lower range.

http://www.lakartidningen.se/Klinik-och-vetenskap/Kommentar/2017/10/Tillforlitliga-referensintervall-kravs-for-vardering-av-P-ALP/


http://www.socialstyrelsen.se/ovanligadiagnoser/hypofosfatasi#anchor_5



Tästä huomaa että kriittinen kohta fosfaattiaineenvaihdunnassa on sekin että P-ALP käyttää substraattina pyrofosfaatin lisäksi aktiivia B6 vitamiinia jolla on varsin suuri tarve esim myeliinisynteesin aloituksessa. Myeliinin huonosta muodostuksesta tietysti tulee sitä epilepsiaa, johon sitten tehoaa B6- anto jolloin myeliinisynteesi saa alkuainetta aktiivi B6 ja aktiivi seriini kondensoituvat ketosfinganiiniksi jne myeliinitielle se vaatii energiaa tämä synteesitie käsittääkseni. Ilmeisesti  tässä on pahin metabolinen kuoppa koska kyse on samlla keskushermoston kehittymisestä luuston muun fyysisen kehittymisen ohella. Ei tarvitsisi odottaa epileptista kohtausta B6 annon aloitukseen, jos tämä tauti on diagnosoitu.
Siis yksinkertaisesti myeliinia ei muodostu de novo ilman aktiivia B6 vitamiinia.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28072448

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22696173

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26219720

Subcell Biochem. 2015;76:363-74. doi: 10.1007/978-94-017-7197-9_17.

The Role of Tissue Non-specific Alkaline Phosphatase (TNAP) in Neurodegenerative Diseases: Alzheimer's Disease in the Focus.

Abstract

Tissue non-specific alkaline phosphatase (TNAP) is present on neuronal membranes and induces neuronal toxicity via tau dephosphorylation; a mechanism which could play a role in the neuronal loss seen in Alzheimer's disease (AD). TNAP increases in the plasma following brain injury and cerebrovascular disease. In this chapter we summarise our previous work which looked at changes in TNAP activity in the brain and plasma of AD individuals and discuss whether these changes may be reflective of neuronal loss. Our data demonstrate that TNAP activity is significantly increased in the brain in both the sporadic and familial forms of AD and that TNAP activity is significantly increased in the plasma in AD patients. In addition, we describe a significant inverse correlation between plasma TNAP activity and cognitive function in AD. Using these data we propose a model for TNAP-induced neurodegeneration in AD resulting from tau dephosphorylation following secretion of tau from neuronal cells.
PMID:
26219720
DOI:
10.1007/978-94-017-7197-9_17
[Indexed for MEDLINE]
































lördag 7 oktober 2017

PTEN ja SPRY-1 Duchennen lihasdystrofiassa kohdegeenejä.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25892183
Biochim Biophys Acta. 2015 Jul;1852(7):1451-64. doi: 10.1016/j.bbadis.2015.04.013. Epub 2015 Apr 17.

Opposing roles of miR-21 and miR-29 in the progression of fibrosis in Duchenne muscular dystrophy.

Abstract

Excessive extracellular matrix deposition progressively replacing muscle fibres is the endpoint of most severe muscle diseases. Recent data indicate major involvement of microRNAs in regulating pro- and anti-fibrotic genes. To investigate the roles of miR-21 and miR-29 in muscle fibrosis in Duchenne muscle dystrophy, we evaluated their expression in muscle biopsies from 14 patients, and in muscle-derived fibroblasts and myoblasts. In Duchenne muscle biopsies, miR-21 expression was significantly increased, and correlated directly with COL1A1 and COL6A1 transcript levels. MiR-21 expression was also significantly increased in Duchenne fibroblasts, more so after TGF-β1 treatment. In Duchenne fibroblasts the expression of miR-21 target transcripts PTEN (phosphatase and tensin homolog deleted on chromosome 10) and SPRY-1 (Sprouty homolog 1) was significantly reduced; while collagen I and VI transcript levels and soluble collagen production were significantly increased. MiR-29a and miR-29c were significantly reduced in Duchenne muscle and myoblasts, and miR-29 target transcripts, COL3A1, FBN1 and YY1, significantly increased. MiR-21 silencing in mdx mice reduced fibrosis in the diaphragm muscle and in both Duchenne fibroblasts and mdx mice restored PTEN and SPRY-1 expression, and significantly reduced collagen I and VI expression; while miR-29 mimicking in Duchenne myoblasts significantly decreased miR-29 target transcripts. These findings indicate that miR-21 and miR-29 play opposing roles in Duchenne muscle fibrosis and suggest that pharmacological modulation of their expression has therapeutic potential for reducing fibrosis in this condition.

KEYWORDS:

Duchenne muscular dystrophy; Fibroblast; Fibrosis; MiR-21; MiR-29; Myoblast; mdx mouse
PMID:
25892183
DOI:
10.1016/j.bbadis.2015.04.013
[Indexed for MEDLINE]
Free full text

lördag 2 september 2017

Mikä löytö tänään! Kansanterveyden kohentamisen tärkeä mahdollisuus

Tänään selailin Lääkärilehtiä  ensin tältä vuodelta ja sitten aiemmilta ja yhtäkkiä
 löysin eräältä kesältä (2014)  artikkelin, joka oli jäänyt lukematta, koska olin Suomessa kesiä.

 SIINÄHÄN SE ON  heureka, PERUSTAVA STARTTIKOHTA UUDELLE   SODALLE TERVEYDEN PUOLESTA KANSALLISELLA  JA EHKÄ KANSAINVÄLISELLÄ TASOLLA, NIMITTÄIN PITÄÄ SAADA NÄKYVIIN FOSFAATTITASAPAINON OSUUS  KANSATAUDEISSA. Täytyy saada jokin yläraja fosfaatin käyttöön ja myös  laadullinen hahmotus  elintarvikefosfaateille!

 Tuo perusartikkeli siis oli jo valmiina, eikä minun tarvitse  vain  pyöriå kantapäilläni  kuin "mykkä kyyhkynen kaukaisessa maassa" ja yksinäni noudattaa  epäorgaanisen fosfaatin (pi)  ja orgaanisen fosfaatin (fytiini ja sen sukuiset  fosfaatit)  suhteen  tasapainoa ylläpitävää dieettiä- jota pidän  verenpaineen hallinnan takia jo aikoja.

 Koska minulla on se fytiiniteoriani- fytiinipitoisten ruokien korostuksella ja fosfaattilisien kurissapitämisellä voi  hallita tuota  karkaavaa suhdetta.

Minusta epäorgaanisen/orgaanisen fosfaatin suhteen  liika nousu on syy  moniin metabolisiin tauteihin ja solumetabolian  vaihdekohdissa tapahtuviin  valintoihin, jotka syöksevät kehon solu solulta  metabolisiin oireyhtymiin ja muille harhateille sitä myötä- joka hetki on valintoja joisa fosfaattien tasapainot merkitsevät. .

Esim  jauhojen liika  fytaasikäsittelylläkin  lisätään epäorgaanisen fosfaatin rasitusta.
Käytännössä en siis edes leivo hiivalla, vain joskus ostan  hiivalla valmistetun leivän.
 Koska  minun pitää käyttää gluteenitonta  dieettiä, on mahdotonta  saada valmisteita ilman  lisäaineita.  Koetan kuitenkin  välttää  jos mahdollista, mutta eihän se ole aivan  täysin mahdollista. esim teen usein (erittäin maukkaita)  kerma ja hillovohveleita jauholla, jossa on  fosfaattipitoisia  ja Na-pitoisia lisäaineita. Tietysti voi tehdä puuroa tai käyttää myslejä. Tai  pitää perunaa ja keitettyä riisiä hiilihydraatin staappeli aineksena. 

Fytiiniä taas saa monista  tässä blogissa mainitsemistani ruoka-aineista.

Nyt siteeraan löytöartikkelia tähän:

 http://www.lakartidningen.se/Klinik-och-vetenskap/Klinisk-oversikt/2014/06/Fosfattillsatser-i-livsmedel-en-mojlig-folkhalsorisk/


Ehkä tämän blogin pitäminen  alkaa kohta riittää, jos lääkärikunta ottaa tämän fosfaattiasian  hallintaansa EU säädöstason avulla. .

PS. aukaisen vielä tietokoneen. Eräs edellytys tietysti orgaanisen fosfaatin käsittelyssä  on sokerin vähentäminen minimiinsä, koska glukoosi kilpailee  inositolin kanssa soluun pääsystä. ja  jos glukoosi on voitolla, liikämäärissä samalla myös tärkeää magnesiumia menetetään solunsisältä.

Toisaalta taas: hyvä sokeritasapino yksinään ei ratkaise fosfatitasapainoa. Siinätäytyy ajatella orgaanisen fosfaatin saanti riittäväksi, vaikka toisaalta ohjeet  diabeetikolle  tarjoavat kyllä  orgaanista fosfaattia tarjoavia lähteitä, muta usein prosessointi on kuitenkin muuttanut lähteet eporgaanisiksi fosfaatin osalta nykyisellään. 




fredag 7 juli 2017

Kasvimyrkkyjen vaikutus fosforitasapainoon

Suomen suosituin kasvimyrkky on gly-metyfosfonojohdannainen ja siitä näkyy olevan polemiikkia Suomessa.
Katson miten se metabolisoituu lu9nnossa ja miten siitä tulevat hajoamistuoteet vaikuttavat kehossa.  Eihän ihminen varsinaisesti  "nauti" tällaista ainetta, mutta  ADI rajoissa sitä voi tulla  valtion sllimmia määriä ravintoon kenenkään tietämättä.
Ihmisessä ei muodostu aromaattisia aminohappoja. ne täytyy saada ruoasta, muta tämä kasvimyrkky blokeeraa shikimihappotein kasveissa  sitten että  välttämättömiä esentiellejä happoja ei pääse syntymään niissä- siis rikkaruohoissa ja ne  lopettavat rehoittamasta.

Otan suomalaisen wikipediatesktin  glyfosaatista ja lopuksi englantilaisesta hajoamistaulukon ja  teen siihen joitain kuvanselityksiä ja asetan lähteen  dialdehydistä glyoksaalista, jota myös näyttää oelvan A- tien hajoamisesta.

SITAATTI  7.7. 2017  Suomen suosituimmasta kasvimyrkystä. Fosfonaatit hajoavat luonnosa hitaammin kuin fosfaatit, mutta kun ne hajoavat niistä eroaa myös epäorgaanista  fosfaattia (Pi)

Glyfosaatti

https://fi.wikipedia.org/wiki/Glyfosaatti


Glyfosaatti
Tunnisteet
Muut nimet N-(fosfonimetyyli)glysiini
N-(fosfonometyyli)glysiini
CAS-numero 1071-83-6
Ominaisuudet
Molekyylikaava C3H8NO5P
Moolimassa 169.1 g/mol
Ulkomuoto Värittömiä kiteitä
Sulamispiste < 234 °C (hajoaa) (< 507 K)
Kiehumispiste -
Tiheys 1,7 g/cm3
Liukoisuus veteen 1,2 g/100 ml (25 °C)
Glyfosaatti on huoneenlämmössä kiinteää, värittömistä kiteistä muodostuva yhdistettä, jota käytetään rikkakasvien kemialliseen torjuntaan. Sen kemiallinen kaava on C3H8NO5P ja rakennekaava on HOOCCH2NHCH2PO(OH)2. Glyfosaatista käytetään myös nimityksiä N-(fosfonimetyyli)glysiini ja N-(fosfonometyyli)glysiini. Se on luonnollisesta aminohaposta glysiinistä tehty fosfonaattijohdannainen. Rikkaruohontorjunta-aineena se esiintyy isopropyyliamiinisuolana. Glyfosaattia myydään muun muassa kauppanimellä Roundup, jonka patentti on rauennut vuonna 2000, sekä Rambo ja Keeper.
Aineen käyttö kotipuutarhoissa on Hollannissa kiellettyä. EU päättää käyttöluvan jatkosta muualla EU:ssa vuoden 2015 aikana.[1]
Glyfosaatin moolimassa on 169,1 g/mol, sulamispiste alle 234°C (hajoaa), suhteellinen tiheys 1,7 g/cm3 ja CAS-numero 1071-83-6. Glyfosaattia liukenee 25°C:een veteen 1,2 g/100 ml.
Aine voi varautua kuivana sähköstaattisesti, ja se hajoaa kuumentuessaan, jolloin voi muodostua myrkyllisiä huuruja, jotka sisältävät typen ja fosforin oksideja. Glyfosaatti syövyttää rautaa ja galvanoitua terästä.
Efsan (2015) ja Echan (2017) mukaan käytettävät glyfosaattimäärät ovat syöpäturvallisia. IARCin (2015) mukaan valtavat annokset voisivat aiheuttaa syöpää, mutta myöhemmät tutkimukset eivät tue tätä ja aiemmissakin vaadittu annos vaatisi yli puolen glyfosaattipaketin syömistä viikossa.

Sisällysluettelo

Toimintamekanismi

Glyfosaatti estää kasvavien kasvien kasvun estämällä proteiinisynteesiä. Kasvit tuottavat aromaattisia aminohappojafenyylialaniinia, tyrosiinia ja tryptofaania – sekä muita välttämättömiä yhdisteitä sikimaattireitin kautta. Glyfosaatti kiinnittyy entsyymiin nimeltä 5-enolipyruvyylishikimaatti-3-fosfaattisyntaasi (EPSPS), joka katalysoi sikimaatin ja fosfoenolipyruvaatin (PEP) synteesiä 5-enolipyruvyyli-shikimaatti-3-fosfaatiksi, josta muodostuu defosforylaatiolla korismaattia. Näin käy, koska glyfosaatti muistuttaa fosfoenolipyruvaattia  (PEP) kemiallisesti ja röntgensädekristallografisen kiderakenteen mukaan tukkii sen sitoumiskohdan entsyymissä. Korismaatti on aromaattisten aminohappojen välttämätön lähtöaine, ja niitä ilman kasvi ei voi kasvaa. Eläimillä ja ihmisellä sikimaattireittiä ei ole, vaan ne saavat aromaattiset aminohapot  (essentiellit) ainoastaan ravinnosta, eikä glyfosaatti siksi vaikuta samalla tavalla eläinkuntaan.
Rikkakasvit voivat tulla valintapaineen kautta resistenteiksi glyfosaatille eri mekanismein:
  • Niiden EPSPS-geenissä tapahtuu mutaatio.
  • Ne kehittyvät sellaisiksi, että glyfosaatin kuljetus kasvin sisällä on vähäisempää.
  • Niiden perimään tulee useita kopioita EPSPS:n geenistä, jolloin entsyymin synteesi on runsaampaa.
Geenimuunneltuihin viljelykasveihin resistenssi on voitu luoda siirtämällä bakteeriperäinen glyfosaattia hajottavan entsyymin geeni tai bakteeriperäinen EPSPS-geeni (bakteerin EPSPS ei ole herkkä glyfosaatille) tai kasviperäinen EPSPS-mutanttigeeni (ei herkkä glyfosaatille).[2]

Ympäristö- ja terveysvaikutukset

Tämän artikkelin tai sen osan neutraalius on kyseenalaistettu.
Asiasta keskustellaan keskustelusivulla. Voit auttaa Wikipediaa muokkaamalla artikkelin näkökulmaa neutraalimmaksi. Mallineen saa poistaa vasta kun asiasta on saavutettu konsensus keskustelusivulla.
Tarkennus: Aiheen käsittely on hyvin puolueellista, vaikuttaa että on yksipuolisesti poimittu vain glyfosaatin vaarallisuutta korostavia tutkimuksia.

Tämän artikkelin tai sen osan neutraalius on kyseenalaistettu.
Asiasta keskustellaan keskustelusivulla. Voit auttaa Wikipediaa muokkaamalla artikkelin näkökulmaa neutraalimmaksi. Mallineen saa poistaa vasta kun asiasta on saavutettu konsensus keskustelusivulla.
Tarkennus: On asioita, jotka eivät ole puolueellisia vaan puolueettomia vaan tieteellistä faktaa. Tätä tuotetta on tarjottu lähes haitattomana vuosikymmenet. Puolustavia kantoja saa esittää.

Maaliskuussa 2015 Maailman terveysjärjestön alainen IARC (International Agency for Research on Cancer) luokitteli glyfosaatin luokkaan 2A: Ihmisille todennäköisesti syöpävaaralliset aineet.[3][4] Toukokuussa 2016 Maailman terveysjärjestö itse kuitenkin totesi ettei pidä todennäköisenä että glyfosaatti olisi vaarallista tyypillisinä ravinnon mukana saatavina annoksina, mutta että ei voida sulkea pois mahdollisuuttaa että erittäin suurina annoksina glyfosaatti aiheuttaisi hiirissä syöpää.[5] Vaadittu annos olisi lähes kilon paketti 72-prosenttista glyfosaattia viikossa, ja IARCin käyttämiä tuoreempien kokeiden perusteella mikään annos ei lisäisi syöpiä. Lisäksi glyfosaattityöryhmän puheenjohtaja Aaron Blairin syytetään myös pimittäneen IARC:in selvityksestä keräämiään vielä julkaisemattomia tutkimuksia, joiden perusteella suuretkaan määrät eivät aiheuttaisi syöpää.[6]

Kesäkuussa 2015 Suomen Turvallisuus- ja kemikaalivirasto TUKES tiedotti ettei ota vielä kantaa IARC:n uuteen arviointiin, koska Saksan ja Efsan selvitykset eivät löytäneet syytä huoleen glyfosaatin terveysriskeistä.[7] Marraskuussa 2015 Euroopan elintarviketurvallisuusvirasto EFSA julkaisi uudelleenarviointinsa tuloksena että glyfosaatti ei todennäköisesti aiheuta vaaraa ihmisille.[8][9] IARC:n menettelyssä arvioidaan vain vaaraominaisuuden olemassaoloa mutta ei sitä minkä suuruisilla annoksilla syöpävaarallisuus toteutuu (esimerkiksi alkoholi on IARC:n luokituksessa ryhmässä 1: Syöpävaaralliset aineet).[10] Euroopan elintarviketurvallisuusvirasto taas huomoi arvioinnissaan myös, kuinka suurille annoksille glyfosaattia ihmiset altistuvat ravinnon kautta.[10]
Maaliskuussa 2017 valmistuneessa arvioinnissa Euroopan kemikaalivirasto ECHA sanoi että glyfosaatti ei ole syöpää eikä mutaatioita aiheuttava.[11] Echa totesi glyfosaatin syöpäturvalliseksi myös sitä ruiskuttaville viljelijöille.[6] Saman arvion mukaan glyfosaatti voi aiheuttaa vakavia silmävaurioita, ja on myrkyllinen vesistöjen eliöstölle.

Lyhytaikaisessa altistumisessa aine ärsyttää voimakkaasti silmiä ja lievästi ihoalähde?.
Vaikka glyfosaatin välittömiä vaikutuksia ihmiseen ja eläimiin on aiemmin pidetty hyvin vähäisinä ja sen on väitetty hajoavan luonnossa parissa viikossa, tutkimukset ovat kuitenkin osoittaneet että glyfosaatti ja sen hajoamistuotteet, kuten AMPA, saattavat erityisesti kylmässä ilmanalassa sitoutua maaperään tai siirtyä ympäristöön. Aiemmat tutkimukset on tehty lämpimässä ilmastossa ja tietyillä maalajeilla. Ongelma on myös, että fosfori kilpailee glyfosaatin kanssa samoista maaperän sitoutumispaikoista, ja seurauksena on fosforipäästöjen lisääntyminen.[1]
Eniten altistuva ryhmä on glyfosaattia käyttävät maanviljelijät. Uudehkon tutkimuksen mukaan Suomessa ja muissa Pohjoismaissa maanviljelijöiden syöpäsairastavuus on kuitenkin keskimääräistä pienempi.[12]
Vuonna 2014 julkaistussa tutkimuksessa havaittiin, että glyfosaatti vaikuttaa mehiläisten terveyteen haitallisesti.[13][14]
Toisaalta glyfosaatin kanssa käytettävät apuaineet voivat olla, kuten polyetoksyloitu talialkyyliamiini eli POEA on, itse tehoainetta myrkyllisempiä.[15]
Glyfosaatti on satoja kertoja vähemmän myrkyllinen kuin sen korvaama atrasiini.[16]

Vaikutus eläimiin

Tuonna 2000 tehdyssä 58 tutkimuksen katsauksessa todettiin: "Roundupin käytöstä minimaalinen lyhyt- ja pitkäaikainen riski ei-kohde-eliöille.".[17]

Miksi glyfosaattia vastustetaan?

THL:n emeritusprofessori Jouko Tuomiston mukaan glyfosaattia ei vastustetakaan terveyssyistä van siksi, että se lisää glyfosaatinkestävien gm-kasvien houkuttelevuutta. Monsantolla oli 1900-luvulla glyfosaatin patentti. Miljoona EU-kansalaista on vaatinut glyfosaatin kieltämistä kesäkuuhun 2017 mennessä.[6]

Lähteet

Viitteet


  • Kari Saikkonen ja Irma Saloniemi: Glyfosaatin riskit ja vaihtoehdot on selvitettävä. Helsingin Sanomat, 22.6.2015, s. A 5. Artikkelin verkkoversio Viitattu 22.6.2015.
  • Todd A. Gaines ym.: Gene amplification confers glyphosate resistance in Amaranthus palmeri. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 14.12.2009. National Academy of Sciences. Artikkelin verkkoversio Viitattu 9.3.2010. (englanniksi)
  • Jouko Tuomisto: Kiistelty glyfosaatti. Skeptikko, {{{Vuosi}}}, 2016. vsk, nro 3, s. 8-12. Skepsis ry. Artikkelin verkkoversio Viitattu 16.3.2017.
  1. "Ecotoxicological risk assessment for Roundup® herbicide" (2000). Reviews of Environmental Contamination and Toxicology 167: 35–120. doi:10.1007/978-1-4612-1156-3_2.
    1. Aiheesta muualla


FOSFONAATEISTA enemmän tässä lähteessä.

N-Fosfono metyl-glysiinistä   tulee aminofosfonoa   ja dialdehydiä.
A-tietä.   Dialdehydillä   on oma nimensäkin glyoxal. Nimittän se on kuin oxaalihapon  dialdehydi  , mutta sen verran erikoinen, että sai oman nimen. Sitä käytetään lähtöaineena teollisuudessa synteeseihin. Ja sitä on ilmakehässäkin vähän. Joten arvattavasti sillä on ”aggressiivisuutta tehdä jotain”. Tässä kartassa se on saatu kiltisti telemään ainakin hiilidioksidia samanaikaisesti kun karboamino antaa ammoniumia NH4+.
 Ammoniumjoni erittyy munuaisista.
Glyoksaalin ominaisuuksita on englantilaisessa tekstissä tarkempiakin käsityksiä. Voi vain sanoa että luulisi kasvienkin muuttavan genomiaan vähitellen, jos aina vain on herbisidejä tarjolla.

B-tie antaa epäorgaanista fosfaattia  je kehon aineesvaihdunnan molekyyliä sarkosiinia josta voi tulla metyyliryhmän poistuttua ( formyl ryhmänä) glysiiniä. Formylryhmiä siirtelee folaattiaineenvaihdunnan koentsyymnit ja entsyymit. Tämä on anabolisia tuotteita antava tie.

Mitä mieltä olen tästä molekyylistä?
Se vaikutaa lisäävän epäorgaanista fosfaattia, jonka tasapino ainakin ihmiskehossa on nykyisellään kasvavasti menossa  epätasapainoon.   Molekyyliä ei pitaisi  ainakaan joutua ihmiskehoon. Muta toisaalta on suurempiakin epäorgaanisen fosfaatin lähteitä jotka  tekevät kehofosfaattitasapainon epäsuotuisaksi, esim  opainoepästabiiliutta suosivaksi. Mutta tätä  tasapainoa ei ole tunnistettu  siinä määrin että se olisi mitenkään yleistietoa. Fosfaatin säätyminen kehossa on jatkuvasti  tieteessä tutkittu asia.
Orgaanisista fosfaateista on paljon pahaa haittaa ja maailman orgaanisista fosfaateista  tämä glyfosfaatti ei ole pahimmasta päästä.

Kehon oma orgaaninen fosfaatti on inositolifosfaattien kirjo. On  tietysti selvää, että epäorgaanisten fosfaattien suuri tarjonta  aiheuttaa vuorovaikutusta insotiolifosfaatien aineenavihduntaan ja sen enstyymisettiin.  Alue on vaikea  teknisesti tutkia ja mahdollsiuudet ovat vasta viime vuosikymmeninä lisääntyneet-  kyse on kehosähkön -"soluelektroniikan"-  alueesta-  niitä ilmiöitä on vaikea tutkia-  Vrt.  ".pitää salamaa kädessä ja kuvailla sen ominaisuuksia ja käyttäytymistä "
On helpompi esim katsoa mitä salama on jossain tehnyt ja kirjoitaa  historiaa ja prognoosia.



söndag 25 juni 2017

Fosfolipaaseista selvitystä

https://www.researchgate.net/publication/49854060_Phospholipases_A1
Tästä artikkelsita löytyy seuraavista entsyymeistä ja niiden vaikutuskohdista kartta:
PLA1, PLA2, PLC, PLB,, PLD
Piirsin itselleni ne kuvat  paperiblokille. 


Hydrolysoituneesta  fosfatidyyliinositidiryhmän lipidistä  PIP2  tulee  PLC:n katalysoimana DG ja IP3.

(PKC aktivoituu  kun PLC on hydrolysoinut PIP2 ja syntyy DG)



Lesitiinistä (PC)  vapautuu PLD:n avulla koliinia ja PA.ta eli fosfatidaattia.
 Vapautuneeseen fosfatidaattiin (PA)  vaikuttava: PA-PLA1  tekee lysoPA ja vapaan rasvahapon.rasvahappo on tämän entsyymin vaikutuksesta 1- asemasta irronnut.
2- asemassa voi olla arakidonihappo , jolla on reseptoriväliteistä mitogeenista aktiivisuutta. 

Lesitiinistä  PLA1:n avulla  tulee Lysolesitiiniä: 1-aseman rasvahappo, tavallisesti jokin tyydyttynyt rasvahappo kuten steariinihappo  on silloin  irronnut  (  LysoPC  sisältää  2- asemassa esim. arakidonihapp
 Tähän lysoPC- muotoon voi vaikuttaa entsyymi LysoPLA2 ja se  voi irrottaa  2- asemasta arakidonihappoa, joka nyt vapautuu. Toinen tuote on glyserofosfokoliini.

KeLesitiini voi tietysti ensin saada cPLA2  entsyymiä jolloin  arakidonihappo  vapautuu ensin ja jäänyt LysoPC muoto hajoaa LysoPLA1 entsyymillä  tuottaen  glyserofosfokoliinia ja eyhden vapaan rasvahapon 1- asemasta.


Vapautuneesen arakidonihappoon  vaikuttavia entsyymejä on  monta eri settiä tilanteesta riippuen.
LO, COX1,2, PGF2alfasyntetaasi

Vapautuneesen rasvahappoon vaikuttavaa myös  ACS, joka  uudelleen  aktivoida  CoA:n avulla  FFA:n   aktiiviksi rsvahapoksi. 

Nir2 ja Nir3 PM-ER- junktiossa

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25887399/
J Biol Chem. 2015 Jun 5;290(23):14289-301. doi: 10.1074/jbc.M114.621375. Epub 2015 Apr 17.
Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate Homeostasis Regulated by Nir2 and Nir3 Proteins at Endoplasmic Reticulum-Plasma Membrane Junctions.

Kts. kuva  numero 12: 

Model for feedback regulation of PIP2 homeostasis mediated by Nir2 and Nir3 in different physiological states.
Chi-Lun Chang, et al. J Biol Chem. 2015 Jun 5;290(23):14289-14301.

Lithium estää PI synteesiä inositolitasossa.

PI signalointia pitää yllä PI-PtdOH vaihto Nir2 proteiinin avulla ER-PM kontaktikohdassa

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26028218
Dev Cell. 2015 Jun 8;33(5):549-61. doi: 10.1016/j.devcel.2015.04.028. Epub 2015 May 28.

Phosphatidylinositol-Phosphatidic Acid Exchange by Nir2 at ER-PM Contact Sites Maintains Phosphoinositide Signaling Competence. Kim YJ1, Guzman-Hernandez ML1, Wisniewski E1, Balla T2.

Sekundaarilähettien  IP3 ja DAG indusoitu  tuotto  vaatii  vakaata PI-muodon  vapautumista synteesikohdiltaan  endoplasmisesta retikulumista (ER)  plasmakalvoon (PM), mikä pitää yllä  tietyn   PIP2  muodon  ( PI-(4,5)P2) pitoisuuksia  solukalvossa. 
Samoin  fosfatidihaponm jota  generoituu plasmakalvossa  diasyyliglyserolista (DAG), pitää päästä takaisin endoplasmiseen retikulumiin  uudelleensyntetisoimisia varten. 

Abstract

  • Sustained agonist-induced production of the second messengers InsP3 and diacylglycerol requires steady delivery of phosphatidylinositol (PtdIns) from its site of synthesis in the ER to the plasma membrane (PM) to maintain PtdIns(4,5)P2 levels. 
  • Similarly, phosphatidic acid (PtdOH), generated from diacylglycerol in the PM, has to reach the ER for PtdIns resynthesis. 
 Banaanikärpästutkimuksilla on osoitettu , että  Nir2oletettu PI molekyylin siirtäjäproteiini,  ei ainoastaan siirrä tätä fosfatidyyli-inositolia (PI)  endoplasmisesta retikulumista (ER)  plasmakalvoon (PM), vaan se siirtää myös fosfatidyylihappoa (PthOH) vastapäiseen suuntaan tässä ER-PM-kontaktikohdassa.
Mutta jos Nir2-proteiinia puuttuu, fosfatidyyli-inositolisynteesis rajoittuu ja lopulta menetetään PLC-entsyymiin kytkeytyneitten reseptorien signalointia.
Nämä tutkimukset paljastavat Nir2-proteiinista ainutlaatuisen piirteen, nimittäin  sen kyvyn toimia erittäin paikallisena lipidien vaihtajana, joka varmistaa PI-syntetisoitumisen  sopivaksi PIP2-molekyylin hyödyntämisen kanssa, niin että solujen signalointi toimii kompetentilla tavalla.

  • Here, we show that the Drosophila RdgB homolog, Nir2, a presumed PtdIns transfer protein, not only transfers PtdIns from the ER to the PM but also transfers PtdOH to the opposite direction at ER-PM contact sites. 
  •  PtdOH delivery to the ER is impaired in Nir2-depleted cells, leading to limited PtdIns synthesis and ultimately to loss of signaling from phospholipase C-coupled receptors.
  •  These studies reveal a unique feature of Nir2, namely its ability to serve as a highly localized lipid exchanger that ensures that PtdIns synthesis is matched with PtdIns(4,5)P2 utilization so that cells maintain their signaling competence. 


PI- PthOH sykli ja Nir2 funktio (Plasmakalvo- Endoplasminen retikulum-vyöhyke)

http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1534580715003160

Article

Phosphatidylinositol-Phosphatidic Acid Exchange by Nir2 at ER-PM Contact Sites Maintains Phosphoinositide Signaling Competence

Huomaa, miksi tämä vaihe on hyvin vaurioaltis: Tässä  lipidpuolelle kuuluvat molekyylit PI ja PA, funsamentaaliset pienet  molekyylit kulkevat ilman lipidirakkulasuojaa ja ne tarvitsevat kuljetatjaproteiinin apua ja tässä proteiinisa voi olla jokin geneetinen vika.  Esim ALS-taudissa on kuvassa nkyvässä VAP-B proteiinisa jokin vika niin että se aggrekoituu ja haittaa PI-synteesipuolta.  Tämä on äärettömän fundamentaalinen sykli, jonka pitää toimia.  Pitää katsoa miten tätä voisi kiertää.

  Unlabelled figure

 

onsdag 25 januari 2017

Connexiini kanavat, glukoosi ja inositolijohdannaiset?

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=connexin++channels%2C+glucose%2C+.inositol

Search results

Items: 3

Casas M, Buvinic S, Jaimovich E.
Exerc Sport Sci Rev. 2014 Jul;42(3):110-6. doi: 10.1249/JES.0000000000000017. Review.

Abstract

Tetanic electrical stimulation releases adenosine triphosphate (ATP) from muscle fibers through pannexin-1 channels in a frequency-dependent manner; extracellular ATP activates signals that ultimately regulate gene expression and is able to increase glucose transport through activation of P2Y receptors, phosphatidylinositol 3-kinase, Akt, and AS160. We hypothesize that this mechanism is an important link between exercise and the regulation of muscle fiber plasticity and metabolism.
Orellana JA, Sáez PJ, Cortés-Campos C, Elizondo RJ, Shoji KF, Contreras-Duarte S, Figueroa V, Velarde V, Jiang JX, Nualart F, Sáez JC, García MA.
Glia. 2012 Jan;60(1):53-68. doi: 10.1002/glia.21246.

Abstract

The ventromedial hypothalamus is involved in regulating feeding and satiety behavior, and its neurons interact with specialized ependymal-glial cells, termed tanycytes. The latter express glucose-sensing proteins, including glucose transporter 2, glucokinase, and ATP-sensitive K(+) (K(ATP) ) channels, suggesting their involvement in hypothalamic glucosensing. Here, the transduction mechanism involved in the glucose-induced rise of intracellular free Ca(2+) concentration ([Ca(2+) ](i) ) in cultured β-tanycytes was examined. Fura-2AM time-lapse fluorescence images revealed that glucose increases the intracellular Ca(2+) signal in a concentration-dependent manner. Glucose transportation, primarily via glucose transporters, and metabolism via anaerobic glycolysis increased connexin 43 (Cx43) hemichannel activity, evaluated by ethidium uptake and whole cell patch clamp recordings, through a K(ATP) channel-dependent pathway. Consequently, ATP export to the extracellular milieu was enhanced, resulting in activation of purinergic P2Y(1) receptors followed by inositol trisphosphate receptor activation and Ca(2+) release from intracellular stores. The present study identifies the mechanism by which glucose increases [Ca(2+) ](i) in tanycytes. It also establishes that Cx43 hemichannels can be rapidly activated under physiological conditions by the sequential activation of glucosensing proteins in normal tanycytes.
Free PMC Article
Niessen H, Harz H, Bedner P, Krämer K, Willecke K.
J Cell Sci. 2000 Apr;113 ( Pt 8):1365-72.

Abstract

Intercellular propagation of signals through connexin32-containing gap junctions is of major importance in physiological processes like nerve activity-dependent glucose mobilization in liver parenchymal cells and enzyme secretion from pancreatic acinar cells.
 In these cells, as in other organs, more than one type of connexin is expressed.

 We hypothesized that different permeabilities towards second messenger molecules could be one of the reasons for connexin diversity. In order to investigate this, we analyzed transmission of inositol 1,4,5-trisphosphate-mediated calcium waves in FURA-2-loaded monolayers of human HeLa cells expressing murine connexin26, -32 or -43. Gap junction-mediated cell coupling in different connexin-transfected HeLa cells was standardized by measuring the spreading of microinjected Mn(2+) that led to local quenching of FURA-2 fluorescence. Microinjection of inositol 1,4,5-trisphosphate into confluently growing HeLa connexin32 transfectants induced propagation of a Ca(2+) wave from the injected cell to neighboring cells that was at least three- to fourfold more efficient than in HeLa Cx26 cells and about 2.5-fold more efficient than in HeLa Cx43 transfectants. Our results support the notion that diffusion of inositol 1,4,5-trisphosphate through connexin32-containing gap junctions is essential for the optimal physiological response, for example by recruiting liver parenchymal cells that contain subthreshold levels of this short lived second messenger.
Free Article

tisdag 24 januari 2017

Defosforylaatioaspekti: MINPP1 ja paradokaalisesti IP6K defosoryloi. ATP/ADP merkitsevä

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24865181/

LÄHDE: Biochem J. 2014 Aug 15;462(1):173-84. doi: 10.1042/BJ20130992.

Discovery of InsP6-kinases as InsP6-dephosphorylating enzymes provides a new mechanism of cytosolic InsP6 degradation driven by the cellular ATP/ADP ratio.

Abstract

InsP6 (inositol hexakisphosphate), the most abundant inositol phosphate in metazoa, is pyrophosphorylated to InsP7 [5PP-InsP5 (diphosphoinositol pentakisphosphate)] by cytosolic and nuclear IP6Ks (InsP6 kinases) and to 1PP-InsP5 by another InsP6/InsP7 kinase family.

 MINPP1 (multiple inositol-polyphosphate phosphatase 1), the only known InsP6 phosphatase, is localized in the ER (endoplasmic reticulum) and lysosome lumina.

 A mechanism of cytosolic InsP6 dephosphorylation has remained enigmatic so far. In the present study, we demonstrated that IP6Ks change their kinase activity towards InsP6 at a decreasing ATP/ADP ratio to an ADP phosphotransferase activity and dephosphorylate InsP6.

 Enantio-selective analysis revealed that Ins(2,3,4,5,6)P5 is the main InsP5 product of the IP6K reaction, whereas the exclusive product of MINPP1 activity is the enantiomer Ins(1,2,4,5,6)P5.

Whereas lentiviral RNAi-based depletion of MINPP1 at falling cellular ATP/ADP ratios had no significant impact on Ins(2,3,4,5,6)P5 production, the use of the selective IP6K inhibitor TNP [N2-(m-trifluorobenzyl),N6-(p-nitrobenzyl)purine] abolished the production of this enatiomer in different types of cells.

 Furthermore, by analysis of rat tissue and human blood samples all (main and minor) dephosphorylation products of InsP6 were detected in vivo.

 In summary, we identified IP6Ks as novel nuclear and cytosolic InsP6- (and InsP5-) dephosphorylating enzymes whose activity is sensitively driven by a decrease in the cellular ATP/ADP ratio, thus suggesting a role for IP6Ks as cellular adenylate energy 'sensors'.
PMID:
24865181
DOI:
10.1042/BJ20130992
[PubMed - indexed for MEDLINE]

IP6K1 geeni, Kr. 3p21.31.

IP6K1 geeni, kromosomi 3p21.31.

IP6K1 inositol hexakisphosphate kinase 1 [ Homo sapiens (human) ]

Yhteenveto: 
 Tämä geeni IP6K1  kuuluu inositolifosfokinaasien perheesen.  Sen koodaama proteiini saattaa vastata inositoli-6- fosfaatin ( fytiinin, IP6) konvertoitumista  difosfo-inositoli-penta-cis-fosfaatiksi  IP7/ PP-IP5. Se saattaa  myös konvertoida  1,3,4,5,6- pentakisfosfaatin (IP5)  muotoon PP-IP4, joka on IP6 variantti.  On kuvattu alternatiivisesti pleissautunut transkriptivariantti.

Gene ID: 9807, updated on 19-Jan-2017
Official Symbol
IP6K1 provided by HGNC
Official Full Name
inositol hexakisphosphate kinase 1provided by HGNC
Primary source
HGNC:HGNC:18360
See related
Ensembl:ENSG00000176095 MIM:606991; Vega:OTTHUMG00000158197
Gene type
protein coding
RefSeq status
REVIEWED
Organism
Homo sapiens
Lineage
Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo
Also known as
PiUS; IHPK1
Summary
This gene encodes a member of the inositol phosphokinase family. The encoded protein may be responsible for the conversion of inositol hexakisphosphate (InsP6) to diphosphoinositol pentakisphosphate (InsP7/PP-InsP5). It may also convert 1,3,4,5,6-pentakisphosphate (InsP5) to PP-InsP4. Alternatively spliced transcript variants have been described. [provided by RefSeq, Jun 2011]

LISÄTIETOA artikkeleissa

Related articles in PubMed

  1. PiUS (Pi uptake stimulator) is an inositol hexakisphosphate kinase. Schell MJ, et al. FEBS Lett, 1999 Nov 19. PMID 10567691
  2. Localization of PiUS, a stimulator of cellular phosphate uptake to human chromosome 3p21.3. White KE, et al. Somat Cell Mol Genet, 1998 Jan. PMID 9776982
See all (26) citations in PubMed
See citations in PubMed for homologs of this gene provided by HomoloGene

GeneRIFs: Gene References Into Functions

What's a GeneRIF?

  1. IHPK1 gene is disrupted at the 3p21.31 breakpoint of t(3;9) in a family with type 2 diabetes mellitus
    Muistiin 24.1. 2017



IP6K2 geeni, Kr. 3p21.31.

IP6K2 geeni, kr. 3.

IP6K2 fosforyloi inositolihexakisfosfaattia IP7- muotoon, jolloin se on IP5-pyrofosfaattia . Sitä merkitään joko IP7:ksi.
Mahdollisesti se voi konvertoida myös IP5 muodon, jossa on inositolirenkaan fosfaatit asemissa 1,3,4,5,6, muotoon PP-Ins4, difosfoinositol-tetrakisfosfaatti , jolloin se on IP4- pyrofosfaattia. Ja vaikuttaa kasvusupressiota ja IFN-beetan apoptoottisia aktiivisuuksia joissain ovariaalisyövissä.
diphosphoinositol pentakisphosphate (InsP7/PP-InsP5)
Lähde: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/51447
P6K2 inositol hexakisphosphate kinase 2 [ Homo sapiens (human) ]
Gene ID: 51447, updated on 6-Dec-2016
Official Symbol
IP6K2provided by HGNC
Official Full Name
inositol hexakisphosphate kinase 2 provided by HGNC
Primary source
See related
Gene type
protein coding
RefSeq status
REVIEWED
Organism
Lineage
Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo
Also known as
PIUS; IHPK2
Summary
This gene encodes a protein that belongs to the inositol phosphokinase (IPK) family. This protein is likely responsible for the conversion of inositol hexakisphosphate (InsP6) to diphosphoinositol pentakisphosphate (InsP7/PP-InsP5).
It may also convert 1,3,4,5,6-pentakisphosphate (InsP5) to PP-InsP4 and affect the growth suppressive and apoptotic activities of interferon-beta in some ovarian cancers. Alternative splicing results in multiple transcript variants encoding different isoforms. [provided by RefSeq, Jul 2008]

Tästä pyrofosfaattia tekevästä entsyymistä IP6K2 on useita artikkeleita.

Related articles in PubMed

  1. Inositol hexakisphosphate kinase-2, a physiologic mediator of cell death. Nagata E, et al. J Biol Chem, 2005 Jan 14. PMID 15533939
  2. Inositol hexakisphosphate kinase 2 mediates growth suppressive and apoptotic effects of interferon-beta in ovarian carcinoma cells. Morrison BH, et al. J Biol Chem, 2001 Jul 6. PMID 11337497, Free PMC Article
See all (33) citations in PubMed
See citations in PubMed for homologs of this gene provided by HomoloGene

GeneRIFs: Gene References Into FunctionsWhat's a GeneRIF?

  1. IHPK2 over expression enhances sensitivity of ovarian carcinoma cells to radiation, IFN-beta, caspase 8 and DR4



Muistiin inositolihexakisfosfaattikinaasista
24.1. 2016

IPP-syntaasi 1 (PPIP5K1 geeni)

PPIP5K1 geeni, kromosomi 15q15.3

Synonyyminimet: HISPPD2A ( histidiinihappofosfataasidomaanin sisältävä proteiini 2A )
IP6K-perhe, IP6-kinaasiperhe
IPS1, inositol pyrophosphate synthase 1 , IPP syntaasi 1
VIP1
hsVIP1
Tämä proteiini omaa kaksoisfunktion ( dual functional inositolkinase)
Ensin se fosforyloi IP6- muodon PP-IP5 muotoon., siis IP7-muotoon.
Sitten se fosforyloi PP-IP5- muodon (PP)2-IP4 muotoon, siis IP8 muotoon. 
Geenituoteta aktivoi solun  hyperosmoottinen stressi. 
LÄHDE:

PPIP5K1 diphosphoinositol pentakisphosphate kinase 1 [ Homo sapiens (human) ]

Gene ID: 9677, updated on 19-Jan-2017
Official Symbol
PPIP5K1provided by HGNC
Official Full Name
diphosphoinositol pentakisphosphate kinase 1provided by HGNC
Primary source
HGNC:HGNC:29023
See related
Ensembl:ENSG00000168781 MIM:610979; Vega:OTTHUMG00000059758
Gene type
protein coding
RefSeq status
REVIEWED
Organism
Homo sapiens
Lineage
Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo
Also known as
IP6K; IPS1; VIP1; hsVIP1; HISPPD2A
Summary
This gene encodes a dual functional inositol kinase. The encoded enzyme converts inositol hexakisphosphate to diphosphoinositol pentakisphosphate and diphosphoinositol pentakisphosphate to bis-diphosphoinositol tetrakisphosphate. This protein may be important for intracellular signaling pathways. Alternate splicing results in multiple transcript variants. A pseudogene of this gene is found on chromosome 15.[provided by RefSeq, Jun 2010

Tästä on muutamia uusia artikkeleita:

Related articles in PubMed

  1. Cloning and characterization of two human VIP1-like inositol hexakisphosphate and diphosphoinositol pentakisphosphate kinases. Fridy PC, et al. J Biol Chem, 2007 Oct 19. PMID 17690096
See all (16) citations in PubMed
See citations in PubMed for homologs of this gene provided by HomoloGene

GeneRIFs: Gene References Into FunctionsWhat's a GeneRIF?

  1. Upon activation of the appropriate cell-surface receptors to stimulate PtdIns(3,4,5)P3 synthesis, human PPIP5K1 translocates from the cytoplasm to the plasma membrane.
Muistiin 24.1. 2017